Enzimek Krugosvet enciklopédia
Enzimek, szerves anyagok protein jellegűek, szintetizálódnak a sejtekben, és sokszor felgyorsítja áramló reakció nem vethető alá kémiai átalakulások. Olyan anyagok, amelyek hasonló hatással, is léteznek élettelen természet, és az úgynevezett katalizátorok. Enzimek (a latin fermentum -. Fermentációs, kovász) néha enzimek (a görög en -. Belül izoenzimet- - kovász). Minden élő sejt tartalmaz egy nagyon nagy sor enzimek katalitikus aktivitását, amely függ a sejtek működését. Szinte minden a különböző reakciók a sejtben van szükség, mert a részvétele egy specifikus enzim. A tanulmány a kémiai tulajdonságok enzimek által katalizált reakciók elfoglalni egy különleges, nagyon fontos területe a biokémia - enzimológia.
Sok enzimek megtalálhatók a sejtben, mint egy szabad állam, hogy egyszerűen feloldjuk a citoplazmában; mások kapcsolatos komplex magasan szervezett struktúrákat. Vannak olyan enzimek, amelyek rendszerint a sejteken kívül; ilyen enzimek katalizálják a felosztása a keményítő és a fehérjék a hasnyálmirigyben termelődik a bélben. Enzimeket és számos mikroorganizmus.
Az első adatokat enzimeket kaptunk a tanulmány a folyamatok a fermentáció és az emésztést. Nagy mértékben hozzájárult a tanulmány fermentáció be L. Pasteur, de azt hitte, hogy az illető reakció végezhető csak élő sejtekben. A 20. század elején. E.Buhner azt mutatták, hogy a szacharóz fermentáció termelni szén-dioxid és etanol lehet katalizálni sejtmentes élesztőkivonat. Ez fontos felfedezés volt a lendület, hogy a szigetelés és a tanulmány a celluláris enzimek. 1926-ban Dzh.Samner a Cornell Egyetemen (USA) kiemelt ureáz; ez volt az első enzimet kapunk lényegében tiszta formában. Azóta talált és a kiosztott több mint 700 enzim, hanem az élő szervezetekben, amelyek sok más. Azonosítása, izolálása és tanulmányozása tulajdonságait egyes enzimek központi helyet foglalnak el a kortárs enzimológiában.
Részt vevő enzimek alapvető energia átalakító folyamatok, mint például a felosztása a cukor, a keletkezése és hidrolízise a nagy energiájú vegyület adenozin-trifoszfát (ATP) jelen van a sejtekben minden típusú - állati, növényi, bakteriális. Azonban vannak olyan enzimek, amelyek előállítása csak bizonyos szöveteiben organizmusok. Így, enzimek szintézisében részt vevő cellulóz, megtalálhatók növényi, de nem állati sejtekben. Ezért fontos különbséget tenni a „univerzális” enzimek és az enzimek, amelyek specifikusak bizonyos sejttípusok. Általánosságban elmondható, hogy minél több specializált sejt, annál nagyobb a valószínűsége, hogy szintetizálja egy sor enzimet, amelyek egy adott sejt működését.
Az enzimek mint fehérjék.
Minden enzimek fehérjék, egyszerű vagy komplex (azaz, proteint tartalmazó komponenst együtt nem-fehérje része).
Enzimek - nagy molekulák, a molekulatömegeket tartományban vannak a 10 000 és több mint 1 millió dalton (Da). Összehasonlításképpen mol. tömege ismert anyagok: Glükóz - 180, a szén-dioxid - 44 aminosav - 75-204 Da. Enzimek, amelyek az ugyanazt a kémiai reakciót, de izolált különböző sejttípusok különböznek összetétele és tulajdonságai, de általában egy bizonyos hasonlóságot szerkezetet.
Szerkezeti jellemzői az enzimek, a működésükhöz szükséges, könnyen elveszhet. Így, melegítésével a fehérje lánc átrendeződés történik, kíséri elvesztése katalitikus aktivitás. Fontos az is, tulajdonságait lúgos vagy savas oldatban. A legtöbb enzimek legjobb „munka” oldatban, pH ami közel 7, ha a koncentráció a H + ionok és az OH - körülbelül azonos. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a szerkezet a fehérje molekulák, és így az enzim aktivitása erősen függ a hidrogénionok koncentrációját a tápközegben.
Nem minden fehérje jelen van az élő szervezetekben, amelyek enzimeket. Így, egy másik funkció végzi szerkezeti fehérjék, sok konkrét vér fehérjék, fehérje hormonok, stb
Koenzimek és szubsztrátok.
Sok enzim egy nagy molekulatömegű katalitikus aktivitást mutat csak jelenlétében specifikus kis molekulatömegű anyagok az úgynevezett koenzimek (vagy kofaktorok). A szerepet játszott a legtöbb koenzim vitamin és sok ásványi anyag; ezért kell őket elfogyasztott étel. PP-vitamin (nikotinsav, vagy niacin) és a riboflavin, például része a koenzimek üzemeltetéséhez szükséges a dehidrogenázok. Cink - koenzim karboanhidráz katalizáló enzimet szén-dioxid kibocsátás a vérből, amelyet el kell távolítani a szervezetből együtt kilélegzett levegőben. Vas és a réz komponenseket a légúti enzim citokróm-oxidáz.
Az anyag jelenlétében reagáltatjuk nevű enzim szubsztrát. A szubsztrátot kapcsolódik egy enzim, amely gyorsítja a szünetet a kémiai kötések egy molekulában ezek és létrehozása más; A kapott terméket képződött levált az enzim. Ezt a folyamatot képviseletében:
A terméket is figyelembe lehet venni egy szubsztrát, mivel az összes enzimes reakciók különböző mértékben, visszafordítható. Azonban, általában az egyensúly felé tolódik el a termék képződését, és a holtjáték nehéz lehet rögzíteni.
A hatásmechanizmus enzimek.
A sebessége enzimatikus reakció függ a szubsztrátum koncentrációja [S] és a jelenlévő enzim mennyiségétől. Ezek az értékek határozzák hány molekula az enzim csatlakozni fog a szubsztráttal, és hogy a tartalom az enzim-szubsztrát komplex függ a reakció sebessége által katalizált ezt az enzimet. A legtöbb helyzetben az érdeklődés biokémikusok, enzim koncentrációja nagyon alacsony, és a szubsztrát feleslegben van jelen. Továbbá, biokémikusok vizsgált folyamatok elér egy stabil állapotot, amelyben a kialakulását az enzim-szubsztrát komplexet egyensúlyban átalakítása termék. Ilyen körülmények között, a függőség a sebesség (v) enzimatikus átalakulása a szubsztrátum koncentrációja [S] által leírt Michaelis - Menten:
ahol KM - Michaelis-állandó jellemző enzim aktivitását, V - a maximális reakciósebesség egy adott teljes koncentrációja enzim. Ebből az egyenletből következik, hogy a kis [S] a reakció sebessége arányosan nő a szubsztrát koncentrációja. Azonban, a kellően nagy nagyítású végleges e arányosság eltűnik: a reakció sebességét függetlenné válik az [S] - telítődés következik be, amikor az összes enzim molekulákat által elfoglalt a szubsztrát.
Felderítése hatásmechanizmusának enzimek minden részletében - a jövőben, de néhány fontos jellemzője, hogy a már kialakult. Minden enzim egy vagy több aktív centrumokat, és amely megköti a szubsztrátot. Ezek a központok nagyon specifikusak, azaz „Recognize” csak „a” hordozó vagy közeli rokonságban álló vegyület. Az aktív centrum specifikus kémiai csoportokkal kialakított egy molekula enzim orientált egymáshoz képest egy bizonyos módon. Előforduló olyan egyszerű enzimaktivitás elvesztését járt egy változás a relatív orientációját e csoportok. Szubsztrát-molekula kapcsolódik egy enzim, megy keresztül változások eredményeként, amely néhány törött és képeznek, más kémiai kötésekkel. Hogy ez a folyamat ment végbe, energiát igényel; a szerepe az enzim az, hogy csökkentse az energia akadályt, amely kell legyőzni az átalakítás a szubsztrát a termék. Mint ilyen készítmény csökkenti - nem teljesen tisztázott.
Enzimreakciókat és energia.
Release energia az anyagcsere tápanyagok, mint például a hat szénatomos cukor a glükóz oxidációja, hogy szén-dioxid és víz jelentkezik eredményeként az egymást követő konzisztens enzimatikus reakciókat. Az állati sejtek a konverziós glükóz piroszőlősav (piruvát) vagy tejsav (laktát) részt 10 különböző enzimek. Ezt a folyamatot nevezik glikolízis. Az első reakció - foszforiláció a glükóz - ATP igényel részvételt. A konverziós minden molekula glükóz két molekula piroszőlősav, két molekula ATP fogyasztják, de közbenső szakaszaiban az adenozin-difoszfát (ADP) 4 molekula ATP úgy vannak kialakítva, hogy a teljes folyamat ad 2 molekula ATP.